Aumento della zonulina plasmatica nei pazienti con sepsi

  • La celiachia è un’enteropatia immuno-correlata causata dalla gliadina, un componente del glutine proteico dei cereali. La gliadina induce il rilascio di zonulina MyD88-dipendente    che porta ad un aumento della permeabilità intestinale, un elemento prematuro postulato nella patogenesi della celiachia. Il nostro obiettivo era stabilire le basi molecolari delle interazioni della gliadina con la mucosa intestinale, portando alla compromissione della barriera intestinale.
  • Una colonna di affinità alfa-gliadina è stata caricata con lisati intestinali per identificare la presunta parte legante la gliadina . Sono stati condotti esperimenti in vitro con trasfettanti del recettore delle chemochine CXCR3 per confermare il legame della gliadina e / o 26 peptidi sintetici alfa-gliadina 20-mer sovrapposti al recettore. La proteina CXCR3 e l’espressione genica sono state testate in linee cellulari epiteliali intestinali e campioni di biopsia umana. L’interazione gliadina-CXCR3 è stata ulteriormente analizzata mediante microscopia a immunofluorescenza, microscopia a cattura laser, reazione a catena della polimerasi di trascrizione inversa in tempo reale e analisi di immunoprecipitazione / Western blot. Esperimenti ex vivo sono stati eseguiti utilizzando l’intestino tenue di topi wild-type C57BL/6 e CXCR3 (-/-) per misurare la permeabilità intestinale e  il rilascio di zonulina   .
  • Esperimenti su colonne di affinità e colocation hanno dimostrato che la gliadina si lega a CXCR3 e che almeno 2 peptidi sintetici di alfa-gliadina da 20 mer sono coinvolti in questo legame. CXCR3 è espresso nell’epitelio intestinale e nella lamina propria del topo e dell’uomo. L’espressione mucosa di CXCR3 era elevata nella celiachia attiva, ma è tornata ai livelli basali dopo l’introduzione di una dieta priva di glutine. La gliadina ha indotto un’associazione fisica tra CXCR3 e MyD88 negli enterociti. La gliadina ha aumentato il rilascio di zonulina  e la permeabilità intestinale nell’intestino tenue dei topi wild-type ma non CXCR3 (- / -).
  • La gliadina si lega a CXCR3 e porta al  rilascio di zonulina dipendente da MyD88   e ad una maggiore permeabilità intestinale.

Gliadina,   zonulina   e permeabilità intestinale: effetti sulla mucosa dell’intestino viscerale e non intestinale e sulle linee cellulari intestinali.

  • Poco si sa sull’interazione della gliadina con le cellule epiteliali intestinali e sui meccanismi di penetrazione della gliadina attraverso la barriera epiteliale intestinale. Abbiamo esaminato se la gliadina avesse un effetto diretto sul  rilascio   e sulla segnalazione di zonulina .
  • Sia l’intestino tenue umano ex vivo che i monostrati cellulari intestinali sono stati esposti alla gliadina e  sono stati monitorati il ​​rilascio di zonulina   e le variazioni della permeabilità paracellulare in presenza e assenza di antagonismo della  zonulina   . Il legame della zonulina, il riarrangiamento del citoscheletro e la ridistribuzione della zonula ocludens-1 (ZO-1) sono stati valutati mediante microscopia a immunofluorescenza. L’espressione dell’occludina della giunzione stretta e l’espressione del gene ZO-1 sono state valutate mediante reazione a catena della polimerasi (PCR) in tempo reale.
  • Dopo l’esposizione alla gliadina, le cellule IEC6 e  Caco2   con un recettore della zonulina hanno rilasciato   zonulina   nel mezzo cellulare, il che ha provocato  il legame della zonulina   alla superficie cellulare, l’alterazione del citoscheletro della cellula, la perdita dell’interazione della proteina occludina-ZO1 e una maggiore permeabilità del monostrato. Il pretrattamento   con   l’antagonista della zonulina FZI/0 ha bloccato questi cambiamenti senza influenzare  il rilascio della zonulina   .
  • Dopo l’esposizione alla gliadina luminale, le biopsie intestinali di pazienti celiaci in remissione hanno mostrato un rilascio prolungato di  zonulina nel lume  e un aumento della permeabilità intestinale che è stata bloccata dal pretrattamento FZI / 0.
  • Al contrario, le biopsie di pazienti non celiaci hanno mostrato un rilascio limitato e transitorio di  zonulina  accompagnato da un aumento della permeabilità intestinale che non ha mai raggiunto il livello di permeabilità osservato nei tessuti della celiachia (CD). L’esposizione cronica alla gliadina ha sottoregolato l’espressione dei geni ZO-1 e occludina.
  • Sulla base dei nostri risultati, abbiamo concluso che la gliadina attiva la  segnalazione della zonulina   indipendentemente dall’espressione genetica dell’autoimmunità, portando a una maggiore permeabilità intestinale delle macromolecole.

Identificazione   della zonulina umana    , un modulatore fisiologico della giunzione stretta, come preaptoglobina-2

  1. L’aumento della permeabilità intestinale (IP) è recentemente emerso come un meccanismo comune alla base della patogenesi di malattie allergiche, infiammatorie e autoimmuni.
  2. La caratterizzazione   della zonulina  , l’unico mediatore fisiologico noto per regolare reversibilmente l’IP, è rimasta sfuggente. Attraverso l’analisi proteomica dei sieri umani  , abbiamo   identificato   la zonulina umana     come precursore dell’aptoglobina-2 (pre-HP2).
  3. Sebbene sia noto che l’HP maturo elimina l’emoglobina libera (Hb) al fine di inibire la sua attività ossidativa, nessuna funzione è mai stata attribuita alla sua forma precursore non scissa. Abbiamo scoperto che la zonulina a catena singola     contiene un motivo simile all’EGF che porta alla transattivazione del recettore dell’EGF (EGFR) mediante l’attivazione del recettore 2 attivato dalla proteinasi  (PAR (2)). L’attivazione di questi 2 recettori è stata associata ad un aumento dell’IP.
  4. Il silenziamento di PAR (2) indotto da SiRNA o l’uso di topi PAR (2) (- / -) ha impedito la perdita dell’integrità della barriera. La scissione proteolitica della   zonulina   nelle subunità alfa (2) e beta ha neutralizzato la sua capacità sia di attivare l’EGFR che di aumentare l’IP.
  5. L’espressione genica quantitativa ha dimostrato che   la zonulina   è sovraespressa nella mucosa intestinale delle persone celiache.
  6. A nostra conoscenza, questo è un primo esempio di molecola che, nella sua forma precursore, esibisce un’attività biologica diversa da quella della sua forma matura. Di conseguenza, i nostri risultati caratterizzano   la zonulina   come un ligando precedentemente non descritto che coinvolge i segnali chiave coinvolti nella patogenesi   delle malattie immuno-mediate umane   che possono essere prese di mira per interventi terapeutici.

 

La zonulina   è una proteina eucariotica strutturalmente simile alla tossina occlusore di Vibrio cholerae. Svolge un ruolo importante nell’apertura delle strette connessioni dell’intestino tenue. 

 

  • La perdita dell’integrità della parete intestinale durante la sepsi può essere critica ed è stata segnalata in vari studi sperimentali e   nell’uomo   . Livelli   elevati di zonulina   possono essere dimostrati in malattie associate a un’aumentata infiammazione intestinale come la celiachia e il diabete di tipo 1. Pertanto, abbiamo studiato il ruolo   dei livelli plasmatici di zonulina  nei pazienti con sepsi come marker non invasivo dell’integrità della parete intestinale.
  • La concentrazione plasmatica   di zonulina  è stata determinata in 25 pazienti con sepsi, sepsi grave o shock settico secondo i criteri ACCP/SCCM il primo giorno della diagnosi di sepsi. 18 pazienti in terapia intensiva postoperatoria non settica e 20 volontari sani sono serviti come controllo. I livelli plasmatici sono stati determinati utilizzando un kit ELISA commerciale. I dati sono riportati come intervallo mediano e interquartile (IQR).
  • Una concentrazione plasmatica   di zonulina significativamente più alta  è stata riscontrata nel gruppo sepsi: 6,61 ng/ml (IQR 3,51-9,46) rispetto al gruppo di controllo postoperatorio: 3,40 ng/ml (IQR 2,14-5,70) (P = 0,025), così come al gruppo sano: 3,55 ng/ml (IQR 3,14-4,14) (P = 0,008)
  • Siamo stati in grado di dimostrare livelli plasmatici elevati  di zonulina  , un potenziale marker di permeabilità intestinale nei pazienti con sepsi. L’aumento della   zonulina   può fungere da meccanismo aggiuntivo per l’aumento della permeabilità intestinale osservata durante la sepsi e la SIRS.

La disfunzione della barriera epiteliale intestinale e l’attivazione immunitaria innata predicono la mortalità nell’infezione da HIV trattata.

  1. Sebbene l’infiammazione preveda la mortalità nell’infezione da virus dell’immunodeficienza umana (HIV) trattata  ,  il  significato prognostico della disfunzione della barriera intestinale e dei marcatori fenotipici delle cellule T rimane poco chiaro.
  2. Abbiamo valutato i fattori prognostici immunologici per la mortalità in uno studio caso-controllo del Longitudinal Study of the Ocular Complications of AIDS (LSOCA) utilizzando la regressione logistica condizionale. Ciascuno dei 64 pazienti deceduti entro 12 mesi dalla soppressione virale mediata dal trattamento è stato confrontato con 2 controlli (controlli totali, 128) per durata della soppressione virale mediata dalla terapia antiretrovirale, conta dei linfociti T CD4 al nadir (+), età, sesso, e precedente retinite da CMV. Un’analisi secondaria simile è stata eseguita nella coorte SCOPE, che includeva partecipanti con immunodeficienza meno grave.
  3. Marcatori di integrità della barriera epiteliale plasmatica intestinale (livello di proteina legante gli acidi grassi intestinali e livello di zonulina-1), livello di CD14 solubile, rapporto chinurenina/triptofano, livello di recettore 1 del fattore di necrosi tumorale solubile, livello e livello di proteina C-reattiva altamente sensibile D-dimero tutta la mortalità altamente prevista, anche se corretta per la conta prossimale dei linfociti T CD4 (+) (tutti P ≤ 0,001). Una percentuale maggiore di cellule CD38 (+) HLA-DR (+) nella popolazione di cellule T CD8 (+) era un predittore di mortalità prima (P = 0,031) ma non dopo (P = 0,10) aggiustamento per CD4 prossimale (+) Numero di cellule T. L’incidenza di cellule senescenti (definite come cellule CD28 (-) CD57 (+), impoverite (definite come cellule PD1 (+)), cellule naive e specifiche per CMV non prediceva la mortalità.

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Canine zonula occludens-1,ZO-1 ELISA Kit

YLA0075CA-48T Shanghai YL Biotech 48T 502.5 EUR

Canine zonula occludens-1,ZO-1 ELISA Kit

YLA0075CA-96T Shanghai YL Biotech 96T 618.75 EUR

Chicken zonula occludens-1(ZO-1)ELISA Kit

YLA0030CH-48T Shanghai YL Biotech 48T 540 EUR

Chicken zonula occludens-1(ZO-1)ELISA Kit

YLA0030CH-96T Shanghai YL Biotech 96T 645 EUR

Human zonula occludens-1

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Canine Zonula occludens-1, ZO-1 GENLISA ELISA

KLN0008 Krishgen 1 x 96 wells 341 EUR

Chicken zonula occludens-1, ZO-1 GENLISA ELISA

KLC0141 Krishgen 1 x 96 wells 341 EUR

Chicken zonula occludens-2, ZO-2 GENLISA ELISA

KLC0222 Krishgen 1 x 96 wells 341 EUR

Human Zonadhesin ELISA kit

E01A8764 BlueGene 96T 700 EUR

Rat zonula occludens-1

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Goat zonula occludens-1

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Rabbit zonula occludens-1

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Bovine zonula occludens-1

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Canine zonula occludens-1

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Human Zonadhesin (ZAN)ELISA Kit

201-12-2624 SunredBio 96 tests 528 EUR

Human Zonadhesin, ZAN ELISA KIT

ELI-51171h Lifescience Market 96 Tests 988.8 EUR

Human Zonadhesin (ZAN) ELISA Kit

AE10832HU-48Tests Abebio 48 Tests 325 EUR

Human Zonadhesin (ZAN) ELISA Kit

AE10832HU-96Tests Abebio 96 Tests 610 EUR

Human Zonadhesin(ZAN)ELISA Kit

QY-E03936 Qayee Biotechnology 96T 433.2 EUR

Human Zonadhesin (ZAN)ELISA Kit

YLA3278HU-48T Shanghai YL Biotech 48T 435 EUR

Human Zonadhesin (ZAN)ELISA Kit

YLA3278HU-96T Shanghai YL Biotech 96T 562.5 EUR

Chicken zonula occludens-1

E01A95970 BlueGene 96T 700 EUR

Porcine zonula occludens-1

E01A61112 BlueGene 96T 700 EUR

Guinea Pig zonula occludens-1

E01A43677 BlueGene 96T 700 EUR

ZO-2 Antibody / Zonula occludens protein 2

RQ6808 NSJ Bioreagents 100ug 356.15 EUR

Human Zona pellucida 3(ZP3) ELISA Kit

NSL0171Hu Sunlong 96 wells 468 EUR

Human Pregnancy Zone Protein ELISA Kit

IHUPZPKT Innovative research each 702 EUR

Human Zona Pellacida (ZP) Antibody ELISA Kit

abx364933-96tests Abbexa 96 tests 613.2 EUR

Human Zona Pellucida Antibody (aZP) ELISA Kit

abx053772-96tests Abbexa 96 tests 801.6 EUR

Human Pregnancy zone protein (PZP) ELISA Kit

abx576051-96tests Abbexa 96 tests 801.6 EUR

Human Pregnancy zone protein(PZP) ELISA kit

CSB-EL019131HU-24T Cusabio 1 plate of 24 wells 198 EUR

La disfunzione della barriera epiteliale intestinale, l’attivazione immunitaria innata, l’infiammazione e la coagulazione, ma non l’attivazione, l’invecchiamento e l’esaurimento dei linfociti T, predicono in modo indipendente la mortalità nei soggetti HIV-positivi trattati con una storia di AIDS e sono obiettivi realistici per l’intervento.

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